Proprietăți catalitice și structuri ale subunităților

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

oxidazat

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Departamentul de chimie agricolă, Universitatea Kyoto, Kitashirakawa Sakyo - ku, Kyoto, Japonia 606

Notă. Unii microbiologi afirmă că Kloecker sp. trebuie definit ca o tulpină de Candida boidinii.

Abstract

Alcool oxidază (alcool: oxigenoreductază) a unui metanol termofil - utilizând drojdie, Hansenula polymorpha dl ‐1, a fost izolat sub formă cristalină.

Aceasta, alcool oxidaza de H. polymorpha a fost mai stabil la căldură decât a fost enzima Kloecker sp. Această diferență de stabilitate la căldură este compatibilă cu diferența de temperatură de creștere pentru ambele drojdii.

Alcoolul cristalin oxidazat al ambelor drojdii a oxidat alcoolii primari inferiori (C - 2 până la C - 4), precum și metanolul. Apzparentul Kvalorile m pentru metanolul de Kloecker și H. polymorpha enzimele au fost 0,44 și respectiv 0,23 mM. Enzimele ar putea oxida formaldehida pentru a se forma și au fost inactivate de concentrații relativ scăzute de peroxid de hidrogen.

Greutatea moleculară pentru ambele enzime a fost calculată a fi de aproximativ 670000. Fiecare enzimă este compusă din opt subunități identice (greutatea moleculară 83000) și conține opt moli de FAD ca grupa protetică. Aminoacizii NH2 - terminali și COOH - terminați ai H. polymorpha enzima a fost identificată ca alanină și, respectiv, fenilalanină. Modelul de subunități octamerice al fiecărei enzime a fost confirmat prin micrografii electronice, care au prezentat un agregat octad, compus din două tetragoni față în față.