Bibliotecă NCBI. Un serviciu al Bibliotecii Naționale de Medicină, Institutele Naționale de Sănătate.

termodinamică

Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochimie. Ediția a 5-a. New York: W H Freeman; 2002.

  • De acord cu editorul, această carte este accesibilă prin funcția de căutare, dar nu poate fi răsfoită.

Biochimie. Ediția a 5-a.

Unele dintre principiile termodinamicii au fost introduse în capitolul 1 - în special ideea de energie liberă (G). Pentru a înțelege pe deplin modul în care funcționează enzimele, trebuie să luăm în considerare două proprietăți termodinamice ale reacției: (1) diferența de energie liberă ΔG) între produse și reactanți și (2) energia necesară pentru a iniția conversia reactanților în produse. Primul determină dacă reacția va fi spontană, în timp ce cel mai târziu determină viteza reacției. Enzimele afectează doar pe acestea din urmă. În primul rând, vom lua în considerare termodinamica reacțiilor și apoi, în secțiunea 8.3, ratele reacțiilor.

8.2.1. Schimbarea energiei libere oferă informații despre spontaneitate, dar nu și rata unei reacții

După cum sa menționat în secțiunea 1.3.3, schimbarea cu energie liberă a unei reacții (ΔG) ne spune dacă reacția poate apărea spontan:

O reacție poate apărea spontan numai dacă ΔG este negativ. Se spune că astfel de reacții sunt exergonice.

Un sistem este în echilibru și nu poate avea loc nicio modificare netă dacă ΔG este zero.

O reacție nu poate apărea spontan dacă ΔG este pozitiv. Pentru a provoca o astfel de reacție este necesară o intrare de energie liberă. Aceste reacții sunt denumite endergonice.

Trebuie subliniate două puncte suplimentare. ΔG unei reacții depinde doar de energia liberă a produselor (starea finală) minus energia liberă a reactanților (starea inițială). ΔG al unei reacții este independent de calea (sau mecanismul molecular) al transformării. Mecanismul unei reacții nu are efect asupra lui ΔG. De exemplu, ΔG pentru oxidarea glucozei la CO2 și H2O este aceeași indiferent dacă are loc prin ardere in vitro sau printr-o serie de etape catalizate de enzime într-o celulă. ΔG nu oferă informații despre viteza unei reacții. Un negative negativG indică faptul că o reacție poate sa apar spontan, dar nu înseamnă dacă va proceda într-un ritm perceptibil. După cum se va discuta în scurt timp (secțiunea 8.3), viteza unei reacții depinde de energie liberă de activare (ΔG ‡), care nu este în mare parte legat de theG a reacției.

8.2.2. Modificarea standard a energiei libere a unei reacții este legată de constanta de echilibru

În ceea ce privește orice reacție, trebuie să putem determina ΔG pentru o reacție enzimecatalizată pentru a ști dacă reacția este spontană sau este necesară o intrare de energie. Pentru a determina acest parametru termodinamic important, trebuie să luăm în considerare atât natura reactanților și a produselor, cât și concentrațiile acestora.

Luați în considerare reacția

ΔG din această reacție este dată de

Unități de energie-

A calorii (cal) este echivalent cu cantitatea de căldură necesară pentru a crește temperatura de 1 gram de apă de la 14,5 ° C la 15,5 ° C.

A kilocalorii (kcal) este egal cu 1000 cal.

A joule (J) este cantitatea de energie necesară pentru a aplica o forță de 1 newton pe o distanță de 1 metru.

A kilojoule (kJ) este egal cu 1000 J.

1 kcal = 4.184 kJ

A fost adoptată o convenție pentru a simplifica calculele cu energie liberă pentru reacțiile biochimice. Starea standard este definită ca având un pH de 7. În consecință, atunci când H + este un reactant, activitatea sa are valoarea 1 (corespunzătoare unui pH de 7) în ecuațiile 1 și 4 (mai jos). Activitatea apei este, de asemenea, considerată a fi 1 în aceste ecuații. schimbarea standard a energiei libere la pH 7, notat cu simbolul ΔG° ′ va fi utilizat pe parcursul acestei cărți. kilocalorii (abreviat kcal) si kilojoule (kJ) vor fi folosite ca unități de energie. O kilocalorie este echivalentă cu 4.184 kilojoule.

Relația dintre energia liberă standard și constanta de echilibru a unei reacții poate fi ușor derivată. Această ecuație este importantă, deoarece afișează relația energetică dintre produse și reactanți în ceea ce privește concentrațiile lor. La echilibru, ΔG = 0. Ecuația 1 devine apoi

Tabelul 8.4

Relația dintre ΔG° ′ și K′ Eq (la 25 ° C).

De exemplu, să calculăm ΔG° ′ și ΔG pentru izomerizarea fosfatului de dihidroxiacetonă (DHAP) în gliceraldehidă 3-fosfat (GAP). Această reacție are loc în glicoliză (secțiunea 16.1.4). La echilibru, raportul GAP la DHAP este 0,0475 la 25 ° C (298 K) și pH 7. Prin urmare, K ′eq = 0,0475. Schimbarea standard a energiei libere pentru această reacție este apoi calculată din ecuația 6:

Acum să ne calculăm ΔG pentru această reacție atunci când concentrația inițială a DHAP este 2 × 10 -4 M și concentrația inițială a GAP este 3 × 10 -6 M. Înlocuirea acestor valori în ecuația 1 dă

8.2.3. Enzimele modifică numai rata de reacție și nu echilibrul de reacție

Deoarece enzimele sunt catalizatori atât de superbi, este tentant să le atribuim puteri pe care nu le au. O enzimă nu poate modifica legile termodinamicii și în consecință nu poate modifica echilibrul unei reacții chimice. Această incapacitate înseamnă că o enzimă accelerează reacțiile înainte și înapoi cu exact același factor. Să luăm în considerare interconversia lui A și B. Să presupunem că, în absența enzimei, constanta ratei înainte (kF) este 10 -4 s -1 și rata constantă inversă (kR) este 10 -6 s -1. Constanta de echilibru K este dat de raportul acestor constante de viteză:

De acord cu editorul, această carte este accesibilă prin funcția de căutare, dar nu poate fi răsfoită.