Proteina de legare a tractului polipirimidinic (PTB) este un regulator important al îmbinării alternative care afectează și localizarea, stabilizarea, poliadenilarea și traducerea ARNm. Analiza structurală RMN a jumătății N-terminale a PTB (reziduurile 55-301) arată o structură canonică pentru RRM1, dar dezvăluie noi extensii la firele β și capătul C al RRM2 care modifică în mod semnificativ suprafața de legare a ARN a foii β. Deși PTB conține patru motive de recunoaștere a ARN (RRM), se susține pe larg că doar RRM-urile 3 și 4 sunt implicate în legarea ARN și că RRM2 mediază homodimerizarea. Cu toate acestea, arătăm aici nu numai că RRM-urile 1 și 2 contribuie substanțial la legarea ARN-ului, ci și că PTB pe toată lungimea este monomeric, cu o structură alungită determinată de împrăștierea soluției de raze X care este în concordanță cu o dispunere liniară a RRM-urilor constitutive. . Aceste noi perspective asupra structurii și proprietăților de legare a ARN ale PTB sugerează modele revizuite ale mecanismului său de acțiune.

n-terminale

Anterior articolul emis Următorul articolul emis

Acești autori au contribuit în mod egal la această lucrare.