Cercetătorii de la Centrul de Reglementare Genomică (CRG) din Spania demonstrează dovezi în sprijinul strămoșilor comuni ai vieții, grație unei noi abordări computaționale pentru studierea evoluției proteinelor.

bang

Lucrarea, publicată în Nature, se inspiră de la astronomul Edwin Hubble și folosește abordarea sa pentru a studia evoluția proteinelor. Extrapolarea abordării Hubble asupra proteinelor arată că proteinele care împărtășesc un strămoș comun în urmă cu miliarde de ani continuă să divergă în compoziția lor moleculară.

Studiul relevă că evoluția proteinelor nu și-a atins limita și continuă. În același timp, ne oferă informații noi despre motivul pentru care această evoluție este atât de lentă și conservatoare, arătând că structurile proteinelor sunt mai plastice evolutive decât se credea anterior.

Acum aproape 100 de ani, Edwin Hubble a observat că galaxiile îndepărtate se îndepărtează de Pământ mai repede decât cele care sunt mai aproape. Această relație între distanță și viteză este larg citată ca dovadă a originii Universului dintr-un Big Bang. Cercetătorii de la Centrul de Reglare Genomică și-au folosit abordarea pentru a investiga divergența dintre secvențele de proteine.

"Am vrut să știm dacă evoluția divergentă între proteine ​​încă se desfășoară. Astăzi, putem găsi proteine ​​care sunt încă similare după aproape 3,5 miliarde de ani de evoluție. Studiul nostru a arătat că divergența lor continuă, aceste proteine ​​devenind din ce în ce mai diferite, în ciuda un nivel incredibil de conservare ", a spus Fyodor Kondrashov, investigatorul principal al proiectului și liderul grupului de genomică evolutivă la CRG.

Munca realizată de Kondrashov și Inna Povolotskaya depășește studiile de similaritate și discută despre evoluția proteinelor din perspectiva dinamicii evolutive, oferind o nouă perspectivă asupra modului în care structurile proteinelor sunt menținute în evoluție. „În același mod în care observațiile lui Hubble au condus la o înțelegere a trecutului și viitorului universului nostru, folosind abordarea sa la nivel molecular obținem o imagine de ansamblu similară care ne oferă capacitatea de a analiza dinamica evoluției și de a obține o predicție largă a posibile modificări ale proteinelor în viitor ", spune Povolotskaya, primul autor al lucrării și responsabil cu obținerea și analiza tuturor datelor.

Proteinele se formează prin combinații de aminoacizi, fiind disponibile doar 20 de tipuri de aminoacizi pentru a forma o anumită proteină. Pentru a obține datele pentru studiul lor, cercetătorii CRG au comparat secvențe de proteine ​​din diferite specii care erau disponibile în GenBank, o bază de date publică de informații genetice. Comparând aceste secvențe, autorii au măsurat distanța proteinelor unul de celălalt și au conceput o metodă pentru a măsura cât de repede proteinele acumulează diferite modificări. Astfel, ei ar putea replica abordarea lui Hubble prin corelarea distanței dintre proteine ​​cu rata divergenței lor. Rezultatul indică faptul că și cele mai îndepărtate proteine ​​înrudite acumulează în continuare diferențe.

Studiul arată cum noile tehnici de bioinformatică și analiza computațională pot extinde, de asemenea, cunoștințele la nivel molecular. „Munca noastră este un bun exemplu al modului în care putem învăța lucruri noi și foarte fundamentale doar prin analiza unui volum mai mare de date care poate fi obținut de către un laborator experimental”, spune Kondrashov.

Cele mai multe modificări ale unei proteine ​​sunt dăunătoare, deoarece într-un fel îi perturbă structura sau funcția. Autorii observă că chiar și proteinele foarte conservatoare sunt în continuare divergente provoacă acest punct de vedere, deoarece implică faptul că majoritatea aminoacizilor dintr-o proteină pot fi schimbați fără efecte negative. Explicația lor este că modificările aminoacizilor care sunt dăunătoare într-o combinație pot fi benigne atunci când apar într-una diferită. „Datorită studiului nostru, acum avem o mai bună înțelegere a dinamicii structurii proteinelor”, spune Kondrashov. Poate oferi o nouă perspectivă grupurilor care lucrează la structura proteinelor pentru a găsi noi ținte pentru medicamentele de proiectare etc.

Studiul Povolotskaya și Kondrashov oferă, de asemenea, informații noi despre modul în care diferite interacțiuni între diferiți aminoacizi din structura proteinelor încetinesc, dar nu împiedică complet evoluția.