Gelatina este un amestec de peptide și proteine ​​produse prin hidroliza parțială a colagenului extras din piele, oase și țesuturile conjunctive ale animalelor.

Termeni asociați:

  • Chitosan
  • Colagen
  • Proteină
  • Alginat
  • Acid hialuronic
  • Nanoparticule
  • Hidrogel
  • Porozitate
  • valoare PH
  • Nanofibra

Descărcați în format PDF

Despre această pagină

Polimeri pentru un mediu durabil și energie verde

10.13.7.1 Produse alimentare

sciencedirect

Figura 6. Aplicații alimentare de gelatină.

Bazele diferitelor tehnici imagistice, diferite nanobiomateriale pentru îmbunătățirea imaginii

Radhakrishnan Narayanaswamy,. Parasuraman Padmanabhan, în Nanobiomateriale în imagistică medicală, 2016

4.4.15 Nanoparticule pe bază de gelatină ca agenți de imagistică

Compozite biopolimerice cu performanțe dielectrice ridicate: Ingineria interfeței

2.1.5 Gelatină

Figura 3.7. Structura chimică a gelatinei.

Bandaje inteligente nanofibre pentru îngrijirea rănilor

M. Mohiti-Asli, E.G. Loboa, în Biomateriale pentru vindecarea rănilor, 2016

23.3.1.2 Nanofibrele de gelatină

Nanoblend polimeric natural biodegradabil pentru livrarea macromoleculelor

Administrarea de vaccin și proteine

PNB-urile au fost explorate pentru administrarea de proteine ​​și peptide terapeutice. Li și colab. [73] a propus PNB biodegradabil pentru livrarea de BSA, o proteină model, în care PLGA previne denaturarea proteinelor. Un experiment efectuat de Won și colab. [74] au folosit nanoparticule de gelatină umană recombinante care conțin FITC-BSA pentru a controla explozia și eliberarea susținută de proteine. Un alt preparat dezvoltat de Uesugi și colab. [75] au folosit GNP-uri stabilizate cu zinc care conțin activator plasminogen tisular pentru țintirea proteinelor. Formulările de nanoparticule de gelatină modificată încărcate cu toxoid tetanic (gelatină aminată) au fost preparate de Sudheesh și colab. [76]. S-au observat răspunsuri imune și citokine (IL-2 și interferon-γ) la șoareci BALB/c și s-a observat un rezultat semnificativ.

Schele poroase din spumă biomedicală de hidrogel pentru repararea țesuturilor

12.5.4 Gelatină

Gelatina este o proteină monocatenară obținută din colagen prin degradare hidrolitică (van Vlierberghe și colab., 2011a). Gelatina a fost deja utilizată într-o mare varietate de aplicații, inclusiv industria alimentară, formulări farmaceutice, fotografice și alte produse tehnice.

Interesant, soluțiile de gelatină formează structuri asemănătoare gelului la răcire. Acest lucru face din gelatină un biopolimer interesant pentru aplicațiile de inginerie a țesuturilor. Se consideră că gelificarea este condusă de legăturile de hidrogen și de interacțiunile van der Waals, rezultând în agregarea anumitor domenii de gelatină în triple helice asemănătoare colagenului separate de resturi de peptide în conformația dezordonată (Djagny și colab., 2001; Chatterjee și Bohidar, 2005; van Vlierberghe și colab., 2011b). Aceste zone de joncțiune, totuși, se topesc la temperaturi de aproximativ 30 ° C (van Vlierberghe și colab., 2011a). Aceasta implică faptul că este necesară reticularea chimică pentru a evita dizolvarea la temperatura corpului. Deoarece gelatina este solubilă numai în apă și în unii alcooli, numai reactivii solubili în apă pot fi utilizați pentru atingerea acestui obiectiv (2011).

Gelatina poate fi obținută din colagen printr-o hidroliză acidă sau bazică (Djagny și colab., 2001). Un tratament acid are ca rezultat producerea de gelatină de tip A, în timp ce tratamentele de bază produc gelatină de tip B. Pe lângă diferența dintre ambele tipuri de gelatină, tipul de colagen aplicat și originea sa animală influențează și compoziția și proprietățile fizice ale gelatinei dezvoltate ( vezi Tabelul 12.2).

Tabelul 12.2. Compoziție de aminoacizi de diferite tipuri de gelatină

Aminoacizi Gelatină AG Gelatină B Piele de porc (g/100 g) Bovine (g/100 g) Piei de bovine (g/100 g) Oase de bovine (g/100 g)
Aspartat4,4 ± 0,124,95 ± 0,185,01 ± 0,144,20 ± 0,17
Glutamat8,14 ± 0,349,31 ± 0,359,20 ± 0,207,99 ± 0,37
Serine3,12 ± 0,092,66 ± 0,072,76 ± 0,052,84 ± 0,06
Histidină0,69 ± 0,020,56 ± 0,030,61 ± 0,010,53 ± 0,01
Glicină21,63 ± 0,7121,99 ± 0,8922,12 ± 0,5921,88 ± 0,61
Treonina1,77 ± 0,032,24 ± 0,072,18 ± 0,051,77 ± 0,08
Arginina7,32 ± 0,227,37 ± 0,256,74 ± 0,146,95 ± 0,24
Alanină8,18 ± 0,249,06 ± 0,328,76 ± 0,188,69 ± 0,31
Tirozină0,64 ± 0,010,18 ± 0,010,21 ± 0,010,17 ± 0,02
Valine2,49 ± 0,132,69 ± 0,112,63 ± 0,082,59 ± 0,10
Metionină0,95 ± 0,030,76 ± 0,020,86 ± 0,020,68 ± 0,02
Hidroxilizină1,24 ± 0,031,17 ± 0,051,26 ± 0,031,21 ± 0,04
Fenilalanină1,92 ± 0,071,81 ± 0,061,76 ± 0,041,75 ± 0,04
Isoleucina1,42 ± 0,051,67 ± 0,061,68 ± 0,041,62 ± 0,04
Ornitină-0,55 ± 0,050,97 ± 0,040,93 ± 0,07
Leucina3,42 ± 0,123,41 ± 0,093,24 ± 0,073,47 ± 0,06
Lizină3,85 ± 0,113,75 ± 0,093,49 ± 0,083,99 ± 0,09
Proline13,57 ± 0,2313,49 ± 0,4314,35 ± 0,4012,54 ± 0,39

Metodologia de preparare a gelatinei diferă în funcție de sursa de colagen aplicată și de reactivii chimici utilizați, în timp ce principiul general rămâne același (Djagny și colab., 2001). Colagenul (de obicei derivat din piele sau os) este mai întâi tăiat în bucăți mai mici, care pot fi manipulate mai ușor (Stacey și Blachford, 2002). Materialul este apoi spălat și apoi transferat în apă fierbinte pentru a reduce conținutul de grăsime la aproximativ 2%. Osul și pielea degresate sunt apoi uscate și tratate ulterior cu soluție acidă sau alcalină. Reactivii utilizați în mod obișnuit sunt acidul clorhidric și hidroxidul de sodiu pentru tratamentele cu acid și, respectiv, bazice (Djagny și colab., 2001). Apoi, gelatina este extrasă la temperaturi ridicate. Soluția de gelatină brută este ulterior purificată folosind tehnici clasice, inclusiv filtrare, centrifugare etc., pentru a obține produsul final. În cele din urmă, gelatina este presată în foi sau măcinată într-o pulbere, în funcție de aplicarea sa finală.

Ca urmare a diferitelor metode de preparare, gelatina tip A și B diferă, de asemenea, prin proprietățile lor fizico-chimice. S-a raportat că gelatina de tip A posedă un punct izoelectric (IP) de 7-9, în timp ce gelatina de tip B se caracterizează printr-un IP cuprins între 4,8 și 5,1 (Djagny și colab., 2001). Această diferență poate fi atribuită conversiei asparaginei și glutaminei în acid aspartic și, respectiv, acid glutamic în timpul condițiilor de reacție bazice (Veis, 1964). IP determină sarcinile prezente de-a lungul coloanei vertebrale ale gelatinei la pH fiziologic și ar putea afecta astfel biocompatibilitatea acesteia. Gelatina de tip A va fi încărcată pozitiv la pH fiziologic, în timp ce gelatina de tip B va avea sarcini negative. S-a raportat că gelatina B prezintă o biocompatibilitate mai bună în comparație cu gelatina de tip A. Acest lucru poate fi atribuit tratamentului de bază mai sever în comparație cu calea acidă mai moale. O altă diferență între tipurile de gelatină este vâscozitatea intrinsecă a soluțiilor lor. Gelatina A are ca rezultat soluții puțin mai vâscoase, deși nu există nicio diferență în temperaturile de topire ale gelurilor rezultate (Djagny și colab., 2001).

Compuși pe bază de plante pentru textile antimicrobiene

10.3.3 Gelatină

Gelatina este un biopolimer natural cu proprietăți dorite, cum ar fi o bună biocompatibilitate și solubilitate în apă, imunogenitate scăzută, plasticitate, aderență, promovarea aderenței celulare, creșterea și economia de costuri, precum și capacitatea de a forma geluri transparente în condiții specifice [149,150]. Gelatina este derivată fie prin acid parțial (gelatină tip A), fie prin hidroliză alcalină (gelatină tip B) a colagenului nativ care se găsește în colagenul animal din piei, cartilaj, oase și tendoane. Suprafața gelatinei este încărcată negativ la pH mai mare (pH 9) și încărcată pozitiv la pH mai mic (pH 5). Punctul izoelectric al gelatinei A este în regiunea pH-ului 9, în timp ce este aproximativ pH 5 pentru gelatina tip B. Gelatina (Fig. 10.20) conține 18 aminoacizi legați împreună într-un mod parțial ordonat. Glicina este unul dintre cei trei aminoacizi predominanți din molecula de gelatină care modulează aderența celulară [150.151] .

Figura 10.20. O structură tipică a unei polipeptide de gelatină.

Gelatina are multe aplicații în domeniul alimentar, farmaceutic, cosmetic și medical. Este folosit ca matrice pentru implanturi, în acoperirile dispozitivelor și ca stabilizator în vaccinurile împotriva rujeolei, oreionului, rubeolei, encefalitei japoneze, rabiei, difteriei și toxinei tetanice. Gelatina reticulată este utilizată ca purtător pentru sistemele de livrare pe termen lung, datorită stabilității sale termice și mecanice și a potențialului său de hidratare în condiții fiziologice, precum și a degradării sale mai scăzute in vivo [152]. Covoarele din fibră de gelatină submicrometrice și nanometrice care simulează structura matricei extracelulare a țesuturilor și organelor umane sunt utilizate pe scară largă în domeniul ingineriei țesuturilor. Gelatina Electrospun și schelele pe bază de gelatină au fost utilizate pentru o varietate de aplicații biomedicale, cum ar fi regenerarea osoasă, ingineria țesuturilor pielii, ingineria țesuturilor nervoase, ingineria țesutului cardiac, schelele tubulare și administrarea medicamentelor [153] .

Matricile de colagen nebiodegradabile pot fi preparate prin amestecarea antocianinei ca produs natural cu structuri polifenolice. Aceste matrice pot fi utilizate ca pansamente pentru plăgi [149] .

Tratamente postfermentare și subiecte conexe

Dr. Ronald S. Jackson, în știința vinului (ediția a treia), 2008

GELATINA

Gelatina este o proteină solubilă asemănătoare albuminei, derivată din fierberea prelungită a țesuturilor animale (de obicei, oase, piele și tendoane). Ca urmare, produsul își pierde unele dintre proprietățile sale de gelifiere, dar devine un agent de finisare mai eficient.

Gelatina este folosită în principal pentru a elimina excesul de tanin din vinuri. De obicei se adaugă devreme în timpul maturării. Acest lucru evită pierderea culorii, care ar fi mai pronunțată dacă ar fi efectuată mai târziu (datorită polimerizării continue a antocianinelor cu taninuri). Când se adaugă gelatină la vinul alb, există riscul de a lăsa o ceață derivată din gelatină. Acest lucru poate fi evitat prin adăugarea simultană de taninuri fără aromă, Kieselsol sau alți agenți de legare a proteinelor. Aceste materiale favorizează formarea rețelei fine de fibre de gelatină care îndepărtează taninurile și alte particule încărcate negativ. Finirea excesivă cu gelatină poate duce la pierderea nedorită a culorii la vinurile roșii.

Deși riscurile sunt minime, utilizarea gelatinei a fost menționată ca o posibilă sursă de contaminare a vinului cu prioni asociați cu encefalopatie spongiformă bovină (ESB sau boala vacii nebune). Vinul amendat cu gelatină derivată din țesuturi animale infectate ar putea conține proteine ​​prionice active. Legăturile interne ale acestei proteine ​​infecțioase sunt atât de remarcabile încât procesul de redare utilizat la producerea gelatinei nu inactivează acești agenți infecțioși. Deși nu se cunoaște riscul real al utilizării gelatinei pentru sănătatea umană, posibilitatea a determinat studiul înlocuitorilor din proteine ​​vegetale, precum glutenul de grâu (Marchal și colab., 2002; Fischerleitner și colab., 2003). În Statele Unite, cea mai mare parte a gelatinei este derivată din piei de porc, o sursă lipsită de ESB.

Nanofibre compozite în ingineria țesutului vascular

18.3.2.5 Gelatină

Gelatina este un derivat al colagenului și a fost utilizată pentru aplicațiile de inginerie a vindecării rănilor, a nervilor, cartilajelor, oaselor și a țesutului pielii. Nanofibra de gelatină a devenit un polimer atractiv pentru aplicațiile TEVG, deoarece prezintă proprietăți mecanice similare, biocompatibilitate și biodegradare cu colagen [88-90]. Un TEVG de gelatină a prezentat o biointegrare, biocompatibilitate și antitrombogenicitate mai bună decât o TEVG nongelatină [91,92]. Cu toate acestea, un dezavantaj pentru gelatină este că se degradează ca o soluție coloidală la 37 ° C sau peste, și geluri la temperatura camerei și mai mici. Cu toate acestea, aceste limitări pot fi depășite atunci când sunt utilizate împreună cu polimeri sintetici biodegradabili [89] .

Electrospun gelatină/PCL și gelatină/PCL/colagen/elastină hibrid TEVG au fost fabricate și, în comparație cu o TEVG nongelatină in vitro, au dezvăluit procese mai bune de atașament celular, migrație, proliferare și penetrare, pe lângă afișarea de biocompatibilitate și proprietăți mecanice excelente. Heydarkhan-Hagvall și colab. a investigat TEVG-uri pentru gelatină/PCL/colagen/elastină și a constatat că odată cu creșterea concentrațiilor de proteine ​​și polimeri, dimensiunea fibrelor a crescut proporțional, dar dimensiunea porilor a scăzut [88]. În mod corespunzător, Zhang și colab. Au demonstrat că, în funcție de cantitatea de gelatină și PCL prezente în TEVG, diametrul fibrelor variază de la 640 la 880 nm, în timp ce dimensiunea porilor schelelor măsurată de la 24 la 79 µm 2 [89]. În comparație cu gelatina/PLA și gelatina/poliuretanul (PU) hibrid TEVGs, o nouă nanofibră hibridă 3D coaxial gelatină/PCL TEVG hibridă, investigată in vitro, a prezentat o elasticitate mai bună a grefei, conformitate, rezistență mecanică și creșterea EC și SMC coculturate [93 ] .

O nanofibră hibridă gelatină/PLGA/elastină TEVG a fost investigată și a prezentat proprietăți mecanice excelente pe lângă penetrarea celulară, proliferarea și morfologia mioblastelor cardiace de șobolan H9c2 și a celulelor stromale ale măduvei osoase neonatale de șobolan [94]. În consecință, TEVG-urile compozite din gelatină s-au dovedit a fi capabile și utile în aplicațiile de inginerie a țesutului cardiovascular.

Pansamente pe bază de colagen ca agenți terapeutici pentru vindecarea rănilor

12.2.7 Gelatină

Gelatina este un polimer natural care se formează prin hidroliza parțială a colagenului, rezultând o desfacere și scindare a triplului helix care dă naștere unui amestec polidispers de proteine ​​în soluție, așa cum este ilustrat în Fig. 12.7. Prima utilizare înregistrată a gelatinei a fost făcută de vechii egipteni în c. 4000 d.Hr. Cu toate acestea, abia la sfârșitul secolului al XVII-lea au fost disponibile primele preparate comerciale de gelatină. De atunci, producția mondială de gelatină a crescut la aproximativ 300.000 de tone pe an.

12.7. Tranziția structurală de la colagen triplu elicoidal la gelatină.