Arely León-López

1 Institutul de Științe Agricole, Universitatea Autonomă a Statului Hidalgo, Av. Universidad km 1. Ex Hacienda de Aquetzalpa. Tulancingo, Hidalgo 43600, Mexic; moc.liamtoh@ylelra (A.L.-L.); xm.ude.heau@jmrotciv (V.M.M.-J.); moc.liamtoh@tvolopa (A.V.-T.)

surse

Alejandro Morales-Peñaloza

2 Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo, Escuela Superior de Apan, Carretera Apan-Calpulalpan s/n, Colonia, Chimalpa Tlalayote, Apan, Hidalgo 43920 Mexic; xm.moc.oohay@17merical

Víctor Manuel Martínez-Juárez

1 Institutul de Științe Agricole, Universitatea Autonomă a Statului Hidalgo, Av. Universidad km 1. Ex Hacienda de Aquetzalpa. Tulancingo, Hidalgo 43600, Mexic; moc.liamtoh@ylelra (A.L.-L.); xm.ude.heau@jmrotciv (V.M.M.-J.); moc.liamtoh@tvolopa (A.V.-T.)

Apolonio Vargas-Torres

1 Institutul de Științe Agricole, Universitatea Autonomă a Statului Hidalgo, Av. Universidad km 1. Ex Hacienda de Aquetzalpa. Tulancingo, Hidalgo 43600, Mexic; moc.liamtoh@ylelra (A.L.-L.); xm.ude.heau@jmrotciv (V.M.M.-J.); moc.liamtoh@tvolopa (A.V.-T.)

Dimitrios I. Zeugolis

4 Science Foundation Ireland (SFI) Centre for Research in Medical Devices (CÚRAM) Universitatea Națională a Irlandei Galway (NUI Galway), H91 TK33 Galway, Irlanda

Gabriel Aguirre-Álvarez

1 Institutul de Științe Agricole, Universitatea Autonomă a Statului Hidalgo, Av. Universidad km 1. Ex Hacienda de Aquetzalpa. Tulancingo, Hidalgo 43600, Mexic; moc.liamtoh@ylelra (A.L.-L.); xm.ude.heau@jmrotciv (V.M.M.-J.); moc.liamtoh@tvolopa (A.V.-T.)

Abstract

Colagenul hidrolizat (HC) este un grup de peptide cu greutate moleculară mică (3-6 KDa) care poate fi obținut prin acțiune enzimatică în mediu acid sau alcalin la o temperatură specifică de incubație. HC poate fi extras din diferite surse, cum ar fi bovine sau porcine. Aceste surse au prezentat limitări de sănătate în ultimii ani. Cercetările recente au arătat proprietăți bune ale HC găsite în piele, solzi și oase din surse marine. Tipul și sursa de extracție sunt principalii factori care afectează proprietățile HC, cum ar fi greutatea moleculară a lanțului peptidic, solubilitatea și activitatea funcțională. HC este utilizat pe scară largă în mai multe industrii, inclusiv în industria alimentară, farmaceutică, cosmetică, biomedicală și din piele. Prezenta revizuire prezintă diferitele tipuri de HC, sursele de extracție și aplicațiile lor ca biomaterial.

1. Introducere

Colagenul este cea mai importantă proteină produsă de corpul uman, este format în principal din aminoacid glicină (33%), prolină și hidroxiprolină (22%) (structură primară) într-o helix triplex care este format din trei lanțuri α. Fiecare lanț alfa este compus pentru 1014 aminoacizi aproximativ cu o greutate moleculară de aproximativ 100 kDa. Aceste lanțuri sunt înfășurate într-o helix stânga cu trei aminoacizi pe tură (structură secundară). Lanțurile sunt răsucite unul în jurul celuilalt într-o triplă helix pentru a forma o structură rigidă (structură terțiară). Super helixul reprezintă structura de bază a colagenului (structura cuaternară). Această structură de colagen este foarte stabilă datorită legăturilor de hidrogen intramoleculare dintre glicină din lanțurile adiacente. Molecula de colagen este formată pentru o regiune elicoidală triplă și două regiuni nehelicoidale la fiecare capăt al structurii helixului cu greutate moleculară de k300 kDa, 280 nm în lungime și 1,4 nm în diametru [1,2,3].

Au fost identificate aproape 28 de tipuri de colagen, dar colagenul de tip I este cel mai frecvent în piele, os, dinți, tendon, ligamente, ligatură vasculară și organe. Colagenul de tip II este prezent în cartilaje. Pentru colagenul de tip III, pielea, mușchii și vasele de sânge sunt cele mai frecvente surse ale acestei proteine. Tipul IV a fost raportat în stratul secretat de epiteliu al membranei bazale și al lamei bazale. Colagenul de tip V este una dintre componentele principale ale suprafețelor celulare și ale placentei [4,5,6,7,8,9]. Colagenii sunt diferiți în funcție de compoziția lanțului α, în funcție de repetarea și lungimea repetării aminoacizilor Gly - X - Y, cu și fără întreruperi, de asemenea ocuparea pozițiilor X și Y de prolină și forma sa hidroxilată, hidroxiprolină, respectiv [1,10].

Colagenul a fost clasificat în diferite familii, cum ar fi colageni fibrilari și care formează rețea, FACITs (colageni asociați fibrilelor cu triple helice întrerupte), MACITs (colageni asociați membranei cu triple helices întrerupte) și MULTIPLEXINs întreruperi) [11,12]. Colagenul fibrilar este cel mai abundent colagen la vertebrate și joacă un rol structural, contribuind la arhitectura moleculară, forma și proprietățile mecanice ale țesuturilor, cum ar fi rezistența la tracțiune a pielii și rezistența la tracțiune în ligamente (colagenii tip I, II, III, V, XI, XXIV și XXVII) [13,14,15].

FACIT-urile (colageni asociați fibrilelor cu triple spirale întrerupte) nu formează fibrile de la sine, dar sunt asociați cu suprafața fibrilelor de colagen. Colagenii FACIT au tripla lor helix întreruptă de domenii necolagene care pot acționa ca articulații. Aceste întreruperi sunt utile deoarece permit scindarea proteolitică a structurii depășind rezistența la proteaze ale triplelor helice native [2,16]. Familia de colagen MULTIPLEXIN include tipurile XV și XVIII. Tipurile de colagen XV și XVIII reprezintă o moleculă a membranelor bazale. Colagenul XV se găsește în mușchiul scheletic și cardiac, iar colagenul de tip XVIII este o componentă a ficatului. Familia de colagen MACIT are numeroase întreruperi în tripla helix, nu se autoasamblează în fibrile și are roluri în aderența și semnalizarea celulelor. Alte tipuri de colagen sunt în concentrație foarte scăzută și în organe specifice din corp [14,17].

Colagenul nativ de tip I poate fi extras din diferite surse, cu toate acestea, principala sursă de extracție este bovina datorită disponibilității sale, precum și a biocompatibilității sale. Extragerea colagenului poate fi efectuată din diferite țesuturi, cum ar fi oasele, tendoanele, țesutul pulmonar sau chiar țesutul conjunctiv [18,19,20,21].

O altă sursă obișnuită sunt subprodusele porcine. Această sursă are o asemănare mare cu colagenul uman. Nu există limitări alergenice la utilizarea acestuia, deoarece a fost utilizat pe scară largă ca întărire a tendonului [22,23], repararea herniei [24] și pentru vindecarea pielii și a rănilor ca material chirurgical plastic și reconstructiv [25].

S-au dezvoltat surse alternative de extracție a colagenului nativ care nu sunt de origine bovină sau porcină din tendonul și pielea ovinelor [26,27]; țesut de pește, cum ar fi oase, piele și solzi sau deșeuri de produse secundare ale peștilor sau alte surse, cum ar fi pielea de pui, rață și iepure [28,29,30,31,32].

Extracția poate fi efectuată printr-un tratament acid sau alcalin [33]. Extracția sub tratament acid se aplică de obicei pentru extragerea colagenului de tip I din țesuturi de origine porcină sau de piele de pește [34]. Acidul acetic este cel mai frecvent reactiv pentru extragerea colagenului. Concentrația acestui acid va afecta valoarea finală a pH-ului, schimbând interacțiunea și structura electrostatică. De asemenea, determină solubilitatea și capacitatea de extracție din țesutul animal [35]. O combinație atât de tratament acid, cât și enzimatic produce un proces de extragere a colagenului mai înalt și mai eficient [26]. Pepsina poate fi obținută din mucoasa gastrică porcină. Această enzimă afectează regiunea telopeptidică din molecula de colagen, crescând solubilitatea acesteia într-un mediu acid [36,37]. Utilizarea ultrasunetelor ca metodă alternativă pentru extragerea colagenului nu modifică molecula și facilitează acțiunea enzimatică. Această tehnologie poate fi aplicată în diferite țesuturi, cum ar fi pielea de pește și tendoanele bovine, pentru a produce concentrații mai mari de colagen în timpuri de extracție mai scurte [38,39,40].

Condițiile de pre-tratament, dializa și sursa de extracție sunt principalii factori care determină caracteristicile finale ale colagenului, cum ar fi greutatea moleculară, compoziția aminoacizilor și structura moleculară [41,42].

2. Colagen hidrolizat: extracție și proprietăți

2.1. Extracția și structura colagenului hidrolizat

Din Figura 1, se poate observa că denaturarea colagenului nativ produce trei lanțuri α în forma lor înfășurată aleatoriu. Poate fi observat prin tratamentul termic al colagenului peste 40 ° C. Odată ce lanțurile sunt separate, hidroliza este efectuată prin acțiunea enzimelor proteolitice (alcalază, papaină, pepsină și altele). Produsul rezultat este denumit în mod obișnuit colagen hidrolizat (HC). Este compus din peptide mici cu greutate moleculară mică 3-6 KDa [43,44,45,46]. Solubilitatea și activitatea sa funcțională (antioxidant, antimicrobian) sunt legate de tipul și gradul de hidroliză, precum și de tipul enzimei utilizate în proces [47,48,49,50]. Un alt tip de hidroliză este prin utilizarea produselor chimice în mediu acid [45,51,52,53] (acid acetic, acid clorhidric și acid fosforic) sau mediu alcalin [27,52]. Aceste două tipuri de extracție sunt puternic corozive și produc o concentrație mare de sare în produsul final după neutralizare [54]. Metodele alternative de extracție constau în tratamentul termic [55] sau aplicarea temperaturii și presiunii ridicate pe proteină. Include nivelul apei subcritice (SCW) care există la o temperatură între 100 și 374 ° C și o presiune mai mică de 22 MPa [56,57].